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Steroidhormone sind Derivate vom Cholesterin
steuern zB. Entwicklungs und Wachstumsvorgänge

5-9nm Dick
2strangig
helikale polymere (F-Actin) bestehen aus G-Actin
haben Polarität

10nm Dick, da zu finden wo Zellen mechanisch beansprucht werden

25nm Dick
Holzylinder
Polymere aus alpha und beta-Tubulin
bei tierischen Zellen vom Centrosom aus
polar  mit + und - Ende

Zellteilung, Zellbewegung und Transportvorgänge

3 NADH
1GTP
1 FADH2

2 CO2

DNA: 2nm
Nucleosom: 11nm
Chromatin: 30nm

Hydrophobe Oberfläche ist ein Zeichen für falsch gefaltete Proteine, wird von Chaperonen erkannt

Poly-Ubiquitin-Anhängsel als zeichen für Proteasomen zum Abbau des Proteins

Liegt bei der Wellenlänge von sichtbarem Licht,
effektiv Mitochondrien das kleinste was man sehen kann (0,5mikrometer)

Färben: gefärbte Teile verändern die Amplitude

Ungefärbte Teile verändern die Phase→Phasenkontrastmikroskop

Fluorueszenzfarbstoffe verändern die Wellenlänge

Immunocytochemie: Primärer Antikörper haftet an Zielstoff, sekundärer Antikörper mit Farbstoff haftet an primärem Antikörper

Wachstumsfaktor für Hepatocyten

Schwache elektrostatische Interaktion zwischen O und H

Cn(H2O)n Mit n= 3,4,..8 (Kohlenhydrate)


C6(H2O)6 Glucose, Galaktose, Mannose

Zentrale Energiequelle der Zelle

Langzeitspeicher für Energie

Skelettstruktur

In der Zellmembran

2 Schwänze, Polare Gruppe, Phosphat, , Glycerol (Kopf)

Ladung der Aminosäurenm hängt vom pH-Wert ab
-Peptidbindung ist Planar und erlaubt keine Drehung
Drehungswinkel psi & phi erlauben Drehung
Alpha Helix:
- Kein Einfluss der Seitenketten
- Wasserstoffbrücken zwischen N-H und C=O
. Proteine bestehen aus Proteindomänen

Aus einem Triphosphat + Ribose + Adenin
(hier Protoniert)

Nuklease die Sticky-Ends schneidet

macht aus mRNA wieder DNA

kurze Strecke DNA um Histonprotein

Histone binden an Minor-Grave der DNA

Nukleosomen organisieren sich zur 30nm Chromatin-fase

An den Histon Tails gibt es Phosphorylierung, Methylisierung und Acetylisierung

Capping am 5' Ende
Splicing
Polyadenilierung am 3' Ende

-.Nukleotidsequenzen markieren die Spleißstellen: 3 Stück benötigt
- Spleißosomen führen das Spleißen durch

bestehen aus 5 snRNP = small nuclear RNA + Proteingruppen

< 5kD : freie Diffusion

>30kD aktiver Transport

- bestimmte Größe muss erreicht sein
- DNA muss verdoppelt sein
- Mitose muss genau kontrolliert weden
- bestimmte Zellen sollen sich garnicht mehr teilen

Serin, Tyrosin oder Threonin

-OH Gruppe im Rest wird durc PO4 (2fach negativ) Gruppe ersetzt

Threonin-Rest am ende einer Schleife wird phosphorylisiert und klappt deshalb um, weil er von anderem Rest (positiv) angezogen wird

Aktives Zentrum wird dadurch nicht mehr blockiert

Substrat kann ins aktive Zentrum

verschiedene Cycline treten cyclisch auf

CdK brauchen Cyclin um zu arbeiten (phopsphorylisieren)

Cyclin bestimmt, welches Substrat die CdK phosphorylisiert

p53 Ist  Protein, normalerweise inhibiert
- wenn kaputte DNA vorliegt, wird es aktiviert und führt dazu, dass p21 transkribiert wird

p21 inhibiert CdK-Cyclin-Komplex

● Phase: G1, S, G2 und M
●läuft kontrolliert ab
● wichtigste Proteine:  Cycline und CdK
●Phosphorylierung und Dephosphorylierung spielt große Rolle
●Proteine als logische Schaltelemente
●Zellzyklusproteine sind evolutionär stark konserviert
●Zellzyklus kann nicht rückwärts laufen
●Zellen können aus dem Zellzyklus aussteigen

Apoptose: Signale (aussen oder innen) führen zu Selbstmordprogramm
Zellen schrumpfen zusammen, kern Kondensiert
Andere Zellen verdauen die Reste

→ Spezialfall: Anoikis: Zellen verlieren den Kontakt zur ECM

Lysosomaler Zelltod: Abwandlung der Apoptose, tritt zB in der Entwicklung auf.
→Ganze Organe oder Teile werden von anderen Zellen eingeschlossen und verdaut

Nekrose Zellen sterben aufgrund von Stress oder Verletzung
→ Zellen blähen sich auf oder laufen aus

Intakte Zellen tragen aktives Signal auf der Membran, welches der Phagocytosemaschinerie signalisiert, dass sie nicht phagocytiert werden will

Initiatorcaspasen und Effektorcaspasen, Initiatorcaspasen stehen am anfang einer Kaskade und überführen Pro(effektor)caspasen in die aktive Form
Effektorcaspasen zerlegen dann zelluläre Bestandteile

Telomere sind Bereiche am Ende von Chromosomen in denen bestimmte Basenpaarungen bis zu 1000x wiederholt sind.

Schützen die DNA-Enden vor Exonukleasen
Schutz vor Fusion 2er Chromosomen
Kompensation für die "Unzulänglichkeit" der Replikationsmaschinerie

Programmierter Zelltod (PCD) ist ein zelleigenes Selbstmordprogramm
Apoptose und Lysosomaler Zelltod  sind PCD
Nekrose ist kein PCD
PCD tritt besonders während Embryonalentwicklung auf
Wichtigste Moleküle: Caspasen, death receptors, Adapterproteine, Cytochrom C aus den Mitochondrien und BcI-Proteinfamilie
Kann durch innere und äußere Faktoren ausgelöst werden

1. Koloniebildung
2. Arbeitsteilung
3. Bildung von Geweben → Kompartimentierung
4. Bildung von Organen

- parakrin:(gewebshormone, wachstumsfaktoren): Spezialfall: direkte Kommunikation durch membrangebundene Botenstoffe , direkte Nachbarschaft der zellen
- synaptisch: Transmitter zwischen Nervenzelle und Blutbahn
- endokrin: Hormone, Transport ind er blutbahn
- Neuroendokrin: Neurohormone, stammen von neurosektretorischen Zellen
- autokrin: sendende und empfangende Zelle gleich

1. Proteine
2. Peptide (zB. Endoprhine)
3. Aminosäuren und deren Derivate
4. Nukleotide
5. Steroide
6. Retinsäure-Derivate
7. Fettsäure-Derivate
8. Terpenoide
9.Gase

1. G-Protein-Rezeptoren: Rezeptoren die mit heterotrimären GTP-bindenden Proteinen (G-Proteinen) gekoppelt sind

2. Rezeptoren die mit Enzymen gekoppelt sind bzw. selber enzymatisch aktiv sind

3. Ionenkanalproteine (Ionenkanäle)

- sehr alte Proteinfamilie, ähnliche Proteine bei Prokaryonten
- bei Tieren die größte Rezeptorfamilie, bei Pflanzen nur wenige
- gehören zu riesiger Superfamilie mit 7 Membrandurchgängen
- wirken indirekt auf andere membrangebundene Proteine (Enzyme oder Ionenkanäle)
- Wirkung wird durch G-Protein vermittelt

1) Trimäres G-Protein in der Membran mit GDP gebunden
2) Botenstoff bindet an Rezeptor, G-Protein bindet an Rezeptor
3) GDP wird gegen GTP ausgetauscht, aktivierte Untereinheiten Trennen sich
→ Jeder Rezeptor aktiviert viele G-Proteine
4) aktivierte alpha-Untereinheit diffundiert zum Zielprotein
5)Zielprotein wird aktiviert , GTP wird hydrolisiert zu GDPo
6) alpha-Untereinhet und Zielprotein werden deaktiviert
7) Alpha, beta und Gamma Untereinheiten vereinigen sich wieder

GPCR aktiviert G-Protein → aktiviert Zielprotein →aktiviert second messenger  →aktiviert zB  Proteinkinase, die cAMP abhängig ist (PKA)

- evolutionär alte Superfamilie
- viele Hormonrezeptoren gehören dazu
- Rezeptoren aktivieren membrangebundene  trimäre GTP-bindende Proteine die aus alpha, beta, gamma Untereinheit bestehen (G-Proteine)
- nach Aktivierung diffundiert alpha-Untereinheit an membranständige Enzyme die den Second Messenger produzieren
- Bekannte Second-Messenger: cAMP, Inositoltriphoshphat (IP3)
- erhebliche Verstärkung des Signals
- Second-Messengers wirken über Kinasen, z.B. Proteinkinasen A oder Proteinkinase C
-Unterschiedliche Signalwege → Unterschiedliche G-Proteine
- alpha-Untereinheiten haben GTPase-aktivität, deaktivieren sich ach einiger Zeit selber
Generell:
GDP gebunden→ inaktiv
GTP gebunden →  aktiv

Gs aktiviert  Protein-Kinase A (PKA)

Golf aktiviert Ionenkanäle für Calcium über cAMP

Rhodopsin = Opsin + Retinal (Protein + Farbstoff)

11-cis-Retinal →Licht→ All-Trans-Retinal

all-trans-Retinal aktiviert alpha-Untereinheit

alpha-Untereinheit aktiviert Phosphordiesterase

Phosphodiesterase wandelt cGMP zu normalem GMP um


1Photon → 1mV depolarisation

GPCRs spielen wichtige Rolle, Zielmoleküle der Second-Messengers sind dabei Ionenkanäle

möglicherweise sind die chemorezeptoren und photorezeptoren zuerst entstanden

-Ionenkanalproteine sind Mitglieder mehrerer Proteinfamilien
- membranüberspannende Proteine
-öffnen ihre Poren auf einen Reiz hin
- Ionen können entweder hinein oder hinaus
- Ionenkanäle können selektiv für bestimmte Ionen sein
- Wanderung von Ionen bewirken Veränderungen des Membranpotentials
- im Falle von Ca2+ Ionen können noch andere Dinge in der Zelle passieren

1) Liganden abhängige Ionenkanäle:  Botenstoff von innen oder außen bindet → Kanal öffnet sich

2) Spannungsabhängige Ionenkanäle öffnen oder schließen in abhängigkeit vom Membranpotential

3) mechanosensitive Ionenkanäle reagieren auf mechanische Spannungsveränderungen zB in der Membranebene oder zwischen Cytoskelett und ECM

Außerhalb viel Na+ und CL- und Ca++

Innen: Negativ geladene Proteine   &  K+

nikotinischer Acetylcholin Rezeptor →Nikotin ist Agonist, aktiviert den Rezeptor, ist aber nicht der natürliche Botenstoff


muscarinischer Acetycholinrezeptor  →Kein Ionenkanal, sondern ein G-Protein-gekoppelter Rezeptor
Muscarin (Gift des Fliegenpilzes) als Agonist

Rezeptor besteht aus 5 Untereinheiten:
2x Alpha, beta, gamma/epsilon, Delta
→jede Untereinheit hat 4 Transmembranhelices
→M2 Helices Formen die Pore
→Bindungsstelle für Liganden an der alpha-Untereinheit

Sensordomäne seitlich ist positiv geladen und klappt in Richtung der negativeren Seite der Membran.

Alle Mechanosensitiven Sinnesorgane basieren auf mechanosensitiven Kanälen (Taste, Hören, Warnehmung von Vibrationen)

Kontrolle des Osmotischen Milieus bei Prokaryonten ( wird bei Eukaryonten vermutet)

Mögliche Funktionen bei Kontrolle des Zellzyklus, Zellwachstum und Größe

Kontrolle von Anheftung → Integrine

- zweithäufigster Rezeptortyp
- gehören zu verschiendenen Proteinfamilien
- alle Rezeptoren deren Liganden Wachstum, DIffernzierung und Überleben von Zellen steuern
- Liganden werden oft als Wachstumsfaktoren bezeichnet (growth factors)
- Liganden wirken mmeist langsam, aber lang anhaltend, steuern meist Genregulation der Zellen

-Rezeptorpaar ist mit Histidin-Kinase assoziert,
- Wenn Botenstoff bindet, wird Histidin-Kinase aktiviert (phosporylisiert)
- Phosphor wird auf Regulatorprotein übertragen, damit wird das Regulatorprotein aktiviert und bewirkt Genregulation oder aktiviert Kaskade von Kinasen

Werden auch als "kleine G-Proteine" bezeichnet

GTP gebunden: Aktiv
GDP gebunden: inaktiv

haben GTPase-Aktivität → benötigen dafür aber Co-Faktoren( GEFs und GAPs)


GEF = Guanine Nucleotide exchange factor  → Tauscht GDP gegen GTP, aktiviert also

GAP = GTPase activating Protein →aktiviert die GTPase-Aktivität

- Bindung des Liganden verursacht Dimerisierung und gegenseitige Phosphorylierung an Tyr-Resten

- 2 Adapterproteine binden an Phosphotyrosin

- einer der Adapter wirkt als GEF und aktiviert RAS

- aktiviertes Ras-Protein aktiviert
MAP-Kinase-Kinase-Kinase
→ aktiviert:
MAP-Kinase-Kinase
→aktiviert→
MAP-Kinase = MAPK = mitogen acticated protein kinase
→ aktiviert andere Sachen

Insgesamt Signal-Verstärkung durch Kaskade

Integrine bestehen aus α- & beta Untereinheit, Bindungsregion für ECM-Komponenten,
In der Zelle: Bindungsregion für Adapterproteine →Cytoskelett

● Mechanische Haltefunktion
● Rezeptorfunktion, Zelltod bei verlorenem Halt zur Basallamina

Wichtige ECM-Komponenten bei Tieren
● Kollagene (häufig fibrillär)
● Proteoglycane: Moleküle aus Polysacchariden+Proteinen
● Laminine: Proteine die ECM Komponenten Vernetzen

● Chitin
● Mineralische Komponenten

ECM Komponenten bei Pflanzen
● Cellulose (Glucosepolymer)
● Lignin: phenolische Verbindung von Tyrosin und Phenylalanin → Holz

Synthese im Endoplasmatischen Reticulum
Prozessierung und Adressierung im Golgi-Apparat

Proteine, organische Makromoleküle
Collagen
Proteoglycane

anorganische Salze

Wie Pfeiffenputzer
Von Trägerproteinen ausgehende Polysaccharidketten

Ziehen z.B. Wasser an → innerer Druck in Knochen

Mikrofibrillen: Tropokollagen, Tripelhelix aus 3 verdrillten Polypeptidketten

Kollagenfibrille: Verbund aus Mikrofibrillen


Kollagenfaser: Viele Kollagenfribrillen zusammen

Microtubli ziehen die Synthasekomplexe unter der Membran entlang, so entsteht ein geordnetes Netz aus Cellulosefibrillen

1. Tight junctions ( Okkludierende Kontakte)
2. Verankernde Kontakte (Insgesamt als Desmosomen bezeichnet
- Verankerung an Actinfilamenten
- Verankerung an Intermediärfilamenten
Kontakte zwischen Zellen und ECM: Hemidesmosomen

3. Kommunizierende Kontakte
a) gap junctions
b) Plasmodesmata (bei Pflanzen)

Cadherin  Moleküle bilden "Reißverschluss"

Anker- bzw Adapterproteine verbinden Cadherine mit Cytoskelletfasen

- benachbarte Connexons formen einen Kanal
- 6 Connexine bilden ein Connexon

Bei Verletzung ( Ca2+ Hoch und pH niedrig) schliessen die Connexons sich

Homophile Bindung (Zwei gleiche Moleküle, zB Cadherine)

Herterophile Bindung (Verschiedene Moleküle)

Bindung über Brückenprotein ( gleiche Moleküle, Protein in der Mitte)

Kopf: ATPase
Hals mit regulatorischen Proteinen
Schwanz mit coiled-coil Struktur

mit Actin assoziert

Myosin bindet ATP
löst sich vom Actin
hydrolisiert ATP, bewegt sich, bindet erneut an Actin
Phosphatabspaltung bewirkt Konformationsänderung und bewegt Actinfilament
ADP wird freigesetzt

Z-Scheibe
I-Bande
A-Bande
I-Bande
Z-Scheibe


Titin, Myosin Filamente, Actin Filamente, Nebulin am Actin

1. Externer Stimulus aktiviert Rezeptor
2. Rezeptor aktiviert Adapterproteine
3. Adapter aktivieren Arp2/3-Komplex
4 Arp2/3 initiiert Wachstum von Actin Filamenten
5. Filamente wachsen
6. Wachsende Filamente drücken Membran vorran,
7. Capping Protein stoppt Wachstum
8. Cofilin löst ADP-haltige Actinfilamente auf
9. Profilin tauscht ADP gegen ATP
10. ATP-Actin kann erneut für Wachstum verwendet werden

Centrosom is ein MTOC (microtubule organisation centre)

2 zueinander senrecht stehende Centriolen

Centriolen bestehen aus 9 Microtubuli Tripletts und anderen Proteinen

Flagellum:
9+2 Struktur:
- Zentrales Paar Microtubuli mit innerer Hülle
- 9x A-Tubulus + B-Tubulus
Einzelne Microtubuli Dubletts verbunden durch Nexin
- Speichen zur Mitte hin

innerer und äußerer Dynein Arm an den Dubletts

Kopf und Schwanzregion
Bewegungsrichtung zum Minus-Ende
Kopfregion bindet an Microtubuli → Microtubuli assoziert

Doubletts sind durch Proteine verbunden, wenn Dynein aktiv wird, verbiegen sich die Doubletts

Motiles Cilium (9+2): Mit inneren Microtubuli und Dynein

Primärcilium (9+0):  Ohne innere Microtbuli, kein Dynein

Transportpartikel mit Dynein auf der einen und Kinesin auf der anderen Seite
Dynein transportiert richtung negatives Ende
Kinesin richtung positives Ende

Haften an den Centomer der Chromosomen
für Spindelapparat der Mitose

- bei tierischen Zellen überwiegend nicht membranständig
- liegen im Cytosol oder Kern in inaktiver Form vor
- gehören zu nuclear hormone receptors

- Rezeptoren sind selbst Transkriptionsfaktoren
- wirken immer als Dimere (Hetero/Homo)
- Für viele kennt man Liganden noch nicht (Oprhan-Receptors)

Wirkungsweise von Steroidrezeptoren
Trägerprotein bringt Hormon bis zur Zellmembran
Hormon wird durch die Zellmebran geschleust (Hormon lipohphil)
Rezeptor nimmt Hormon auf und löst sich vom Inhibitor
Rezeptor dimerisiert (bindet an anderen Rezeptor)
Dimer wandert in Zellkern und wirkt als Transkriptionsfaktor

a) Chaperon

b) modifizierter Rezeptor ohne DNA-Bindungsdomäne

Pflanzen haben keine Steroidrezeptoren, können aber teilweise Steroide --> Brassinosteroide produzieren (Abwehr)

Prophase: Kernhülle löst sich auf
Prometaphase: Microtubuli binden an Chromosomen
Metaphase: Chromosomen ordnen sich in der Metaphaseplatte an
Anaphase: Chromatiden werden auseinandergezogen
Telophase: Tochterkerne bilden sich, Phragmoplast Microtubuli bilden Zellplatte

Tierische Zelle:  Von aussen nach innen, kontraktiler RIng
Pflanzliche Zelle: Von innen nach ausse, Zellplatte, Phragmoplast

• Muskeln (quergestreifter Skelettmuskel, Herzmuskel, glatter Muskel;
Actin mit Myosin II)
• Amöboide Bewegung (- Lamelopodien)
• Cytokines bei tierischen Zellen
• Plasmaströmungen in Pflanzenzellen

1) Beschattung mit Schwermetallionen
2) Kohlenstoff aufdampfen
3)Objekt mit Lösungsmittel von unten auflösen

- Zellen sind selbstvermehrungsfähig
-Zelle enthällt ein Genom
- genetische Information kann sich sprunghaft ändern
- Von Biomembran umgeben
- Stoffwechsel
- Reizbarkeit
- meist Bewegungsaktivitäten ( Motilitäten)

Protocyte: 0,1 bis 2 mikrometer
eucyten: 10-100 mikrometer

- oft nur ein cytoplasmatisches Kompartiment
- DNA im Nucleoid
- ringförmige Plasmide

Cytoplasma
Plasmamembran
Endoplasmatisches Reticulum
    Golgi-Apparat
Microbodies (Peroxisomen)
Lytisches Kompartiment (Lysosomen & Vakuolen)
Zellkern
Mitochondrien
Plastiden
Extrazelluläres Kompartiment (Zellwänder der Pflanzenzellen)

- Gene für ribosomale RNA der Mitochondrien zeigt Homologie zu Stickstofffixierenden Bakterien
- Cjloroplastengenom von Grünalgen hat Homologie zu Cyanobakteriengenom
- Mitochondrien und Bakterien gleich groß
- Organellen replizieren durch Fission
- mtDNA ist zirkulär / keine Histone
- Homologie der inneren MtMembran zu Protocyten
-Mitochondrien produzieren eigene Ribosomen , 70s statt 80s
-mRNA nicht PolyAdeniliert
- bakterielle Promotor und Operonstrukturen
- Innere Membran frei von Cholesterol, dafür Cardiodiplin

Enthalten Oxidasen und kristalline Enzyme
stellen H2O2 her, bauen es aber auch ab
Redoxsystem für oxidativen Stress der Zelle